Interpretable machine learning of amino acid patterns in proteins: a statistical ensemble approach

要約

説明可能で解釈可能な教師なし機械学習は、データの根底にある構造を理解するのに役立ちます。
機械学習モデルのアンサンブル分析を導入して、それらの解釈を統合します。
その適用は、制限されたボルツマン マシンが、$\alpha$ ヘリックスまたは $\beta$ シートの開始または終了にある 5 つのアミノ酸のシーケンスに保存されている情報を一貫して数ビットに圧縮することを示しています。
機械によって学習された重みは、アミノ酸の予想外の特性とタンパク質の二次構造を明らかにします。
(ii) 末端に特に Ala が豊富な $\alpha$ ヘリックスのクラスがあります。
(iii) Pro は、そうでなければ極性アミノ酸または荷電アミノ酸によって占有されるスロットを最も頻繁に占有し、ヘリックスの開始時のその存在は関連しています。
(iv) 一方では Glu と特に Asp、他方では Val、Leu、Iso、および Phe は、両親媒性パターン、つまり「有効な疎水性」の極端な値をマークする最も強い傾向を示しますが、それらはほとんどではありません。
強力な（非）疎水性アミノ酸。

要約(オリジナル)

Explainable and interpretable unsupervised machine learning helps understand the underlying structure of data. We introduce an ensemble analysis of machine learning models to consolidate their interpretation. Its application shows that restricted Boltzmann machines compress consistently into a few bits the information stored in a sequence of five amino acids at the start or end of $\alpha$-helices or $\beta$-sheets. The weights learned by the machines reveal unexpected properties of the amino acids and the secondary structure of proteins: (i) His and Thr have a negligible contribution to the amphiphilic pattern of $\alpha$-helices; (ii) there is a class of $\alpha$-helices particularly rich in Ala at their end; (iii) Pro occupies most often slots otherwise occupied by polar or charged amino acids, and its presence at the start of helices is relevant; (iv) Glu and especially Asp on one side, and Val, Leu, Iso, and Phe on the other, display the strongest tendency to mark amphiphilic patterns, i.e., extreme values of an ‘effective hydrophobicity’, though they are not the most powerful (non) hydrophobic amino acids.

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